Трансглютаминаза - это фермент природного происхождения.  Его свойством является склеивание белков (даже разных типов) на молекулярном уровне.

Впервые фермент трансглютаминазу выделили и изучили в Японии в 1959 году. Трансглютаминаза — это целая группа ферментов, которые способствуют образованию ковалентных связей между аминогруппами из свободных или боковых цепей лизина одного белка и γ-карбоксамидными группами глутамина другого белка. Эти связи довольно прочные, устойчивые к действию температуры и протеолизу. При этом сам фермент трансглутаминаза не вступает в реакцию, а является биокатализатором. То есть фермент просто помогает сшить в единую сеть отдельные участки белковых молекул.

Способность фермента к "склеиванию" белков дает возможность применять его в производстве рыбно-мясных реструктурированных продуктов, с низкой себестоимостью сырья и более высокой конечной стоимостью. Улучшать и гомогенизировать текстуры вареных /сырокопченых колбас, ветчин и мясных деликатесов, значительно снижать потери при нарезке, обеспечивать нужную форму и размеры продуктов.

Основное применение в мясном производстве. Фермент вносят на начальной стадии куттерования для увеличения плотности, монолитности и «кусаемости» колбасных изделий. Например, в фарше вареных колбас трансглутаминаза способствует образованию белковой сетчатой структуры, между «ячейками» которой удерживается влага и жир. Это хорошо уплотняет консистенцию и улучшает в готовых изделиях «кусаемость» до легкого хруста. Но для этого необходимо определенное количество белка, в составе фарша его должно быть не менее 12%. Причем природа белка может быть любой. Это может быть растительный, молочный, мышечный или коллагеновый белок.

При этом применение трансглутаминазы дает возможность для снижения в рецептурах мясных продуктов большого количества других ингредиентов — каррагинанов, фосфатов, камедей и эмульгаторов.

Очень важной задачей при работе с данным ферментом является достижение максимальной активности трансглутаминазы в заданных условиях. Активность данного фермента проявляется в очень узком диапазоне и зависит от рН среды, ее диапазон — от +5 до +55°С. При 60°С начинается постепенная инактивация фермента, а при 70°С фермент полностью инактивируется. Значения рН, при котором фермент активен, находится в диапазоне 5-9, максимальная активность — при рН 6-7.

Белки казеина и желатина, присутствующие во многих случайных белковых структурах, являются хорошим субстратом для трансглутаминазы. Белки с высоким содержанием глютамин-компонентов, такие, как пшеничные и соевые белки, также являются хорошим субстратом для фермента.

Ряд значимых свойств трансглютаминазы:

• Структура, полученная при сшивании молекул белка, не претерпевает изменений при измельчении продукта, заморозке, обработке высокими температурами.
• Инактивизация фермента происходит при нагреве более +72 ̊С, на протяжении 5-10 мин
• Никакой опасности для здоровья человека при применении трансглютаминазы не выявлено.

Используют Трансглютаминазу в мясной, рыбной, молочной отрасли промышленности.